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Caveolina
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Le mwbwcaveoline sono proteine di membrana principali costituenti delle mwcacaveole, invaginazioni delle membrane plasmatiche presenti in alcune zone delle membrane biologiche a mwcqdoppio strato fosfolipidico. Le caveole sono coinvolte nell'mwcgendocitosi indipendente da recettori e, a differenza della clatrina, non destinano il materiale rivestito alla digestione ad opera dei lisosomi; infatti esse trasportano il materiale ad apparati cellulari (Es: Golgi) che lo modifichino. In tal modo ne permettono il riutilizzo. Hanno una tipica forma a fiasco, a differenza della forma a canestro delle clatrine.
Le caveoline interagiscono con molecole segnale e costituiscono l'impalcatura per organizzare i preassemblati complessi della segnalazione intracellulare (mwdaRas, src, mwdgproteine G, mwdwPKC, RhoA).
Le caveoline sono codificate da almeno 3 geni nei vertebrati. In seguito a mwegoligomerizzazione nel mwewreticolo endoplasmatico, interagiscono con i mwfaglicosfingolipidi (lipidi di membrana).
Presentano un mwfgdominio carbossi-terminale in grado di interagire con le membrane; un dominio di oligomerizzazione; un dominio transmembrana e un mwgqdominio amino-terminale di interazione con le membrane, noto anche come CSD (mwggCaveolin Scaffolding Domain). Le caveoline subiscono inoltre mwgwmodificazioni post-traduzionali che vedono l'aggiunta di mwhagruppi palmitoilici.cite-ref-1[1]
Il CSD è composto da 21 mwigamminoacidi e può essere considerata una sequenza "velcro" perché è questa la parte della caveolina coinvolta nei processi di mwiwoligomerizzazione e nel riconoscimento di altre proteine e mwjacolesterolo.cite-ref-2[2]
Note
cite-note-11. ↑ mwlwT.M. Williams, M.P. Lisanti, mwmamwmqThe caveolin proteins, in mwmgGenome biology, vol.mwmw 5, n.mwna 3, 2004, p.mwnq 214. mwngURL consultato l'8 febbraio 2013 mwnw(archiviato dall'mwoaurl originale il 29 agosto 2008).
cite-note-22. ↑ mwpgC.L. Hoop, V.N. Sivanandam, R. Kodali, M.N. Srnec, P.C. van der Wel, mwpwmwqaStructural characterization of the caveolin scaffolding domain in association with cholesterol-rich membranes, in mwqqBiochemistry, vol.mwqg 51, n.mwqw 1, 2012, pp.mwra 90-99, mwrqDOI:mwrg10.1021/bi201356v. mwrwURL consultato l'8 febbraio 2012.